Le différence clé Entre PFK-1 et PFK-2 est que PFK-1 catalyse la conversion du fructose 6-phosphate et de l'ATP en fructose 1,6-bisphosphate et ADP tandis que le PFK-2 catalyse la synthèse du fructose 2,6-bisphosphate de fructose 6- phosphate.
La phosphofructokinase-1 (PFK-1) et la phosphofructokinase-2 (PFK-2) sont deux enzymes. PFK-1 est une enzyme glycolytique qui catalyse la réaction du fructose 6-phosphate, la convertissant en fructose 1,6-bishosphate. C'est l'étape limitant la glycolyse. Lorsque le niveau de glucose est élevé et qu'il est nécessaire de réguler la glycolyse, PFK-2 catalyse la synthèse du fructose 2,6-bisphosphate de fructose 6-phosphate. Le fructose 2,6-bisphosphate est un puissant activateur allostérique de PFK-1 afin d'améliorer la dégradation du glucose. PFK-2 n'est pas une enzyme glycolytique. Mais, PFK-1 et PFK-2 agissent sur le même substrat.
1. Aperçu et différence clé
2. Qu'est-ce que PFK-1
3. Qu'est-ce que PFK-2
4. Similitudes - PFK-1 et PFK-2
5. PFK-1 vs PFK-2 sous forme tabulaire
6. Résumé - PFK-1 vs PFK-2
PFK-1 est la première enzyme engagée en glycolyse. En fait, c'est l'enzyme limitant la fréquence de glycolyse. Il catalyse la conversion du fructose 6-phosphate en fructose 1,6-bisphoshate. PFK-1 utilise l'ATP pour cette réaction. Par conséquent, PFK-1 est affecté par la concentration d'ATP. L'inhibition de PFK-1 par l'ATP fait partie de la boucle de rétroaction négative qui régule le flux de glycolyse à l'état aérobie. Outre que par l'ATP, l'activité PFK-1 est régulée par plusieurs autres molécules, notamment le fructose 2,6-bisphosphate, l'ampli et le citrate.
Figure 01: PFK-1
Le fructose 2,6-bisphosphate est un puissant activateur allostérique de PFK-1. Dans des conditions physiologiques, PFK-1 reste inactif. Lorsqu'il interagit avec le fructose 2,6-bisphoshate, il devient actif et stimule la voie glycolytique pour augmenter la dégradation du glucose. Le flux dans le sens de la glycolyse est considérablement augmenté par le 2,6-bisphosphate de fructose en raison de sa capacité d'activation allostérique de PFK-1. De la même manière, AMP agit également comme un effecteur allostérique pour activer PFK-1. En revanche, le citrate agit comme un inhibiteur allostérique de PFK1. Le magnésium agit comme cofacteur de PFK-1.
Le fructose 2,6-bisphosphate est un métabolite qui régule la glycolyse et la gluconéogenèse. Le PFK-2 ou la phosphofructokinase-2 est l'enzyme qui catalyse la synthèse du fructose 2,6-bisphosphate de fructose 6-phosphate. Semblable à PFK-1, PFK-2 agit sur le même substrat. Cependant, contrairement à PFK-1, l'activité PFK-2 n'est pas affectée par la concentration d'ATP. Le phosphoenolpyruvate et le citrate peuvent inhiber cette enzyme, tandis que l'orthophosphate inorganique peut stimuler l'action du PFK-2.
Figure 02: PFK-2
Structurellement, le PFK-2 existe avec la fructose-2,6-bisphosphatase comme une enzyme bifonctionnelle abrégée en PFK-2 / FBPase-2. PFK-2 phosphoryle le fructose 6-phosphate en utilisant l'ATP. D'un autre côté, la FBPase-2 déphosphoryle le fructose 2,6-bisphosphate pour produire du fructose 6-phosphate et Pi. Par conséquent, PFK-2 a des activités de kinase et de phosphatase. Lorsque le niveau de glucose est élevé, l'insuline augmente l'activité kinase de l'enzyme PFK-2 pour générer une synthèse accrue du fructose 2,6-bisphosphate. Il stimule la glycolyse due à l'activation de PFK-1 par le fructose 2,6-bisphosphate. En revanche, lorsque l'activité de la phosphatase du PFK-2 est exprimée, elle casse le fructose 2,6-bisphosphate dans le fructose 6-phosphate, stimulant la gluconéogenèse et inhibant la glycolyse.
PFK-1 catalyse la conversion du fructose 6-phosphate en fructose 1,6-bisphosphate. En revanche, PFK-2 catalyse la conversion du fructose 6-phosphate en fructose 2,6-bisphosphate. C'est donc la principale différence entre PFK1 et PFK-2. Contrairement à PFK-1, le PFK-2 a à la fois l'activité de la kinase et de la phosphatase; c'est donc une enzyme bifonctionnelle. De plus, le fructose 2,6-bisphosphate est un puissant activateur allostérique de PFK-1, tandis que PFK-2 catalyse la synthèse du fructose 2,6-bisphosphate. Ainsi, c'est une autre différence entre PFK-1 et PFK-2. Plus important encore, l'activité PFK-1 est affectée par l'ATP, tandis que l'activité PFK-2 n'est pas affectée par la concentration d'ATP.
L'infographie suivante répertorie les différences entre PFK-1 et PFK-2 sous forme tabulaire pour une comparaison côte à côte.
PFK-1 catalyse la conversion du fructose 6-phosphate et de l'ATP en fructose 1,6-bisphosphate et ADP. PFK-2 catalyse la synthèse du fructose 2,6-phosphate de fructose 6-phosphate. L'activité PFK-1 est affectée par la concentration d'ATP. En revanche, le PFK-2 n'est pas affecté par la concentration d'ATP. Plus important encore, le PFK-2 a des activités de kinase et de phosphatase; c'est donc une enzyme bifonctionnelle. PFK-1 n'est pas une enzyme bifonctionnelle. De plus, PFK-1 est une enzyme limitant la glycolyse, tandis que le PFK-2 n'est pas considéré comme une enzyme glycolytique. Ainsi, c'est le résumé de la différence entre PFK-1 et PFK-2.
1. Ros, Susana et Almut Schulze. «Équilibrage du flux glycolytique: le rôle des 6-phosphofructo-2-kinase / fructose 2,6-bisphosphatases dans le métabolisme du cancer.»Cancer et métabolisme, Biomed Central, 4 février. 2013.
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1. «Phosphofructokinase 6PFK WPMP» par Zephyris à English Wikipedia - transféré de EN.Wikipedia aux communes par Patríciar. (CC BY-SA 3.0) via Commons Wikimedia
2. «5htk» par le dépôt Auteurs: Crochet, R.B.; Visualisation Auteur: Utilisateur: Astrojan - (CC BY-SA 4.0) via Commons Wikimedia