Les enzymes digestives sont les enzymes qui brisent les aliments que nous mangeons en petites molécules qui peuvent être absorbées par notre corps. Ces enzymes aident à l'absorption des nutriments et au maintien de l'intestin sain. Ce sont les chevaux de bataille de notre système digestif et sont impliqués tout au long du processus digestif. Nous consommons divers types d'aliments composés de graisses, de protéines et de glucides. Différentes enzymes digestives fonctionnent ensemble et se brisent pour diviser ce nourriture en composants plus petits et plus absorbables. Les enzymes digestives sont sécrétées par des glandes salivaires, des cellules sécrétoires de l'estomac et du pancréas et des glandes sécrétoires de l'intestin grêle. Il existe quatre catégories de base d'enzymes digestives. Ce sont des protéases, des lipases, des amylases et des nucléases. Les protéases, également appelées peptidases, divisent les protéines en peptides ou acides aminés. La trypsine et la pepsine sont deux protéases. La pepsine est la principale enzyme digestive de l'estomac. La trypsine est présente dans des jus pancréatiques sécrétés dans l'intestin grêle. C'est la principale différence entre la trypsine et la pepsine.
1. Aperçu et différence clé
2. Qu'est-ce que la trypsine
3. Qu'est-ce que la pepsine
4. Similitudes entre la trypsine et la pepsine
5. Comparaison côte à côte - trypsine vs pepsine sous forme tabulaire
6. Résumé
La trypsine est une protéase sécrétée par le pancréas dans l'intestin grêle. La trypsine digère les protéines en peptides et acides aminés. La trypsine est formée sous la forme inactive connue sous le nom de trypsinogène. Le trypsinogène est activé en trypsine par une enzyme appelée entéropeptidase. La trypsine activée catalyse le fractionnement des protéines en acides aminés dans des conditions de base.
Figure 01: trypsine
La trypsine a été découverte pour la première fois par Wilhelm Kuhne en 1876. La trypsine brise les chaînes peptidiques principalement du côté carboxyle des acides aminés lysine ou arginine. Il y a des inhibiteurs naturels de la trypsine afin d'éviter l'action de la trypsine active dans le pancréas, qui peut être très dommageable. Ce sont des pancréas bovins, des ovomucoïdes, du soja et du haricot de Lima. Ces inhibiteurs agissent comme des analogues de substrat compétitifs et empêchent la liaison du substrat correct dans le site actif de la trypsine. Lorsque ces inhibiteurs se lient à la trypsine, il forme un complexe inactif.
Différentes enzymes digestives sont incluses dans le jus gastrique. La pepsine est la principale enzyme gastrique parmi eux. Pepsine a été découverte par Theodor Schwann en 1836. La structure de la pepsine est tridimensionnelle. Le site actif de l'enzyme est formé par des chaînes polypeptidiques de torsion et de pliage et de rapprocher plusieurs acides aminés les uns des autres. La pepsine est produite par des glandes gastriques de l'estomac. Il est formé sous la forme inactive connue sous le nom de pepsinogène et convertie en forme active, qui est la pepsine, par le HCl dans l'estomac. La pepsine est une protéase. Il décompose les protéines en peptides ou en acides aminés. L'estomac a des conditions acides. La catalyse de la pepsine se produit sous cet environnement acide de l'estomac.
Figure 02: Pepsin
La pepsine est efficace pour briser les liaisons peptidiques entre les acides aminés hydrophobes et aromatiques tels que la phénylalanine, le tryptophane et la tyrosine. L'action de la pepsine peut être inhibée en créant des environnements alcalins élevés et à partir d'inhibiteurs tels que la pepstaltine, le sucralfate, etc.
Trypsine vs pepsine | |
La trypsine est une protéase qui fonctionne dans l'intestin grêle. | La pepsine est une protéase qui fonctionne dans l'estomac. |
Moyen | |
La trypsine agit en milieu alcalin | La pepsine agit dans un milieu acide. |
Emplacement | |
La trypsine se trouve dans l'intestin grêle. | La pepsine se trouve dans l'estomac. |
Type de protéase | |
La trypsine est une protéase pancréatique. | La pepsine est une protéase gastrique. |
Forme inactive | |
La forme inactive de trypsine est trypsigen. | La forme inactive de la pepsine est la pepsinogène. |
Activation | |
Le trypsinogène est activé en trypsine par une enzyme appelée entéropeptidase. | Le pepsinogène est activé dans la pepsine par HCl. |
Découverte | |
La trypsine a été découverte par Wilhelm Kuhne en 1876 | Pepsine a été découverte par Theodor Schwann en 1836. |
La trypsine et la pepsine sont deux protéases qui agissent sur les protéines et se décomposent en peptides et acides aminés. La trypsine est produite par le pancréas et sécrétée dans l'intestin grêle. La pepsine est produite par les glandes d'estomac. C'est l'une des principales enzymes gastriques. C'est la différence entre la trypsine et la pepsine.
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1. Peluso, pH.D. Michael R. «Quelles sont les fonctions de la trypsine?”Livestrong.Com. Group des feuilles, 18 juin 2015. la toile. Disponible ici. 21 juillet 2017.
2."Pepsine." Wikipédia. Fondation Wikimedia, 13 juillet 2017. la toile. Disponible ici. 21 juillet 2017.
1. «Trypsin Active Site» par FDardel - Propre travaux (CC BY-SA 3.0) via Commons Wikimedia
2. «Pepsin» par Thiesi à la langue allemande Wikipedia (CC By-Sa 3.0) via Commons Wikimedia