Différence entre la pepsine et le pepsinogène

Pepsine vs pepsinogène

La pepsine et la pepsinogène sont d'origine protéique et se trouvent dans le jus gastrique des mammifères. Depuis, le pepsinogène est le précurseur de la pepsine; Il est nécessaire d'avoir du pepsinogène avec un environnement acide ou de la pepsine précédemment formée pour produire de la pepsine dans l'estomac. Ces deux composés sont importants pour effectuer les premières étapes de digestion de la digestion des protéines. Lorsque, la pepsinogène, une chaîne de peptide unique pliée, est convertie en pepsine, il y a quelques changements dans les propriétés physiques et chimiques de la protéine.

Pepsine

La pepsine est la forme active de pepsinogène qui hydrolyse les protéines pendant le processus de digestion. Pour former de la pepsine du pepsinogène, il est nécessaire d'avoir un environnement acide (PH< ~5) or presence of previously formed pepsin. Pepsin is a proteolytic enzyme that splits protein into proteoses, peptones, and polypeptides. Porcine pepsin A is the most studied and commercially available pepsin, which is isolated from the gastric mucosa of pigs.

La pepsine est composée de 6 sections hélicoïdales, et chaque section contient moins de 10 acides aminés. De plus, il a très peu de résidus d'acides aminés de base et 44 résidus acides. À cause de cela, il est très stable à un pH extrêmement bas. En dehors de cela, la structure tertiaire complexe et les liaisons hydrogène soutiennent également la stabilité acide de sa structure. Une cascade de changement dans la structure des liaisons dans une molécule de pepsinogène conduit à produire de la pepsine avec un environnement à faible pH. Le processus de conversion a cinq étapes. La première étape du processus est réversible tandis que les autres sont irréversibles. De sorte que, une fois qu'il passe la deuxième étape, la protéine ne peut pas revenir à la pepsinogène.

Pepsinogène

Le pepsinogène est un proenzyme inactif qui est utilisé pour former de la pepsine pour la digestion des protéines. Il a 44 acides aminés supplémentaires sur son terminal N qui sont libérés pendant la transformation. Il existe deux formes de pepsinogène, à savoir; Pepsinogen I et Pepsinogen II, selon le site de sécrétion.

Le pepsinogène I est sécrété par les cellules principales, et Pepsinogen II est sécrété par des glandes pyloriques. La sécrétion de pepsinogène est stimulée par la stimulation vagale, la gastrine et l'histamine. Le pepsinogène I se trouve principalement dans le corps de l'estomac, où la plupart des acides sont sécrétés. Pepsinogen II se trouve principalement dans le corps et l'antre de l'estomac.

Quelle est la différence entre la pepsine et le pepsinogène?

• La pepsine est une enzyme protéolytique, tandis que la pepsinogène est une proenzyme.

• La pepsine est la forme active de la pepsinogène tandis que le pepsinogène est le précurseur inactif de la pepsine.

• Contrairement à la pepsine, le pepsinogène est sécrété par les cellules principales et les glandes pyloriques.

• Le pepsinogène est converti en pepsine par de l'acide chlorhydrique ou réalisé de la pepsine.

• Contrairement à la pepsine, la sécrétion de pepsinogène est stimulée par la simulation vagale, la gastrine et l'histamine.

• Le pepsinogène est stable dans les solutions neutres et alcalines, alors que la pepsine n'est pas.

• Contrairement à la pepsinogène, la pepsine peut hydrolyser les protéines.

• La pepsine peut être activée en abaissant le pH du milieu, alors que la pepsinogène ne peut pas.