Différence entre lipoprotéine lipase et lipase sensible aux hormones

Différence clé - Lipoprotéine Lipase vs Hormone Sensible Lipase
 

Les lipases sont des enzymes qui hydrolysent les lipides. Pour être absorbé par le système circulatoire, les lipides doivent être hydrolysés en acides gras et en glycérol. Lipoprotéine lipase (LPL) dans une enzyme qui est membre de la famille des gènes lipase et s'active par insuline. Lipase sensible aux hormones (HSL) est une enzyme impliquée dans l'hydrolyse des esters en particulier les esters de cholestéryl et est activé par le glucagon et les hormones de stress. Le différence clé est le facteur d'activation des deux enzymes. Lipoprotéine lipase (LPL) est activé par l'insuline tandis que la lipase hormonale (HSL) est activée par des hormones de stress (glucagon etc.).

CONTENU

1. Aperçu et différence clé
2. Qu'est-ce que la lipoprotéine lipase
3. Qu'est-ce que la lipase sensible aux hormones
4. Similitudes entre lipoprotéine lipase et lipase sensible aux hormones
5. Comparaison côte à côte lipoprotéine lipase vs lipase sensible aux hormones sous forme tabulaire
6. Résumé

Qu'est-ce que la lipoprotéine lipase?

Lipoprotéine Lipase (LPL) est considérée comme un membre de la famille de gènes de lipase. Ces lipases incluent la lipase hépatique, la lipase endothéliale et la lipase pancréatique. LPL est composé de deux régions spécifiques, à savoir la plus grande extrémité N et le plus petit domaine C-terminal. Le plus grand domaine N-terminus se compose du site actif lipolytique. Un lieur peptidique aide ces deux domaines pour se fixer ensemble. L'extrémité N est une structure globulaire qui a une feuille bêta centrale qui est enfermée par des hélices. Le C-terminal prend la forme d'un cylindre allongé et est un sandwich bêta fait à partir de deux couches de feuilles bêta.

Lipoprotéines Les lipases sont généralement des enzymes solubles dans l'eau qui fonctionnent pour hydrolyser les triglycérides dans les lipoprotéines. Ils participent également à la promotion de l'absorption cellulaire des lipoprotéines riches en cholestérol, des restes de chylomicron et des acides gras libres. LPL s'attache à la surface luminale des cellules endothéliales qui sont présentes dans les capillaires. Cette fixation de l'enzyme est causée par des protéoglycanes sulfatés d'héparine et la protéine 1 de liaison au glycosylphosphatidylinositol de la protéine (GPIHBP1) (GPIHBP1) (GPIHBP1) (GPIHBP1) (GPIHBP1). LPL est largement réparti dans le cœur, les tissus squelettiques et l'adipe et ainsi que les glandes mammaires soumises à une lactation.

Figure 01: Lipoprotéine Lipase

LPL est principalement régulé par transcription et post-transcription. Les fonctions de ces LPL sont pour aider à coder des lipoprotéines lipases qui se trouvent sur les cellules endothéliales dans les muscles, le cœur et le tissu adipeux. Il agit également comme un homodimère. Il peut agir comme un catalyseur pour aider à convertir VLDL en IDL puis en LDL. S'il y a de graves mutations qui ont eu lieu, cela provoque une carence en LPL qui se traduit par une hyperlipoprotéinémie de type I. Mais, s'il y a des mutations qui ne sont pas graves, cela peut entraîner des troubles du métabolisme des lipoprotéines.

Qu'est-ce que la lipase sensible aux hormones?

Lipase sensible aux hormones (HSL) est appelé enzyme qui implique l'hydrolyse des esters. Il s'agit d'une lipase neutre intracellulaire qui est également référée par le terme hydrolase d'ester cholesteryl. HSL peut être de deux formes, longue et courte forme. Les deux formes sont présentées dans différents types de tissus. Le HSL est exprimé dans les tissus stéroïdogènes tels que les testicules sous forme longue. Il fonctionne dans la conversion des esters de cholestéryl en cholestérol libre. Il en résulte la production d'hormones stéroïdes. Le HSL est exprimé dans le tissu adipeux au format long qui implique l'hydrolyse des triglycérides en acides gras.

Pendant une forte demande d'énergie au niveau du corps, HSL est activé pour mobiliser les graisses stockées. L'activation de HSL se déroule en deux étapes avec l'implication de deux mécanismes différents. Initialement, HSL est déplacé à la surface d'une molécule lipidique par la périphiline phosphorylée A qui imite l'hydrolyse de la molécule lipidique.

Figure 02: Le processus de lipolyse et d'action HSL

Secondairement, HSL est activé dans un mécanisme moins significatif comparable à celui du premier. Ici, HSL est activé par une voie de signalisation à travers une molécule spécifique connue sous le nom de protéine kinase A de l'AMPc (PKA). Cette activation est importante dans la mobilisation des lipides qui se produisent en réponse à l'ampli cyclique (camp). La production de camp est élevée avec l'activation du récepteur couplé par la gprotéine. La voie secondaire de l'activation de HSL se produit dans le récepteur du glucagon et le récepteur ACTH par la stimulation de la bêta-adrénergique et de l'ACTH respectivement. HSL implique la mobilisation des graisses stockées. Ceci est considéré comme la fonction principale de HSL. Cette enzyme hydrolyse le triacylglycérol et le diacylglycérol entraînant la libération d'un acide gras à chaque instance avec la production de diglycérides et de monoglycérides respectivement.

Quelle est la similitude entre la lipoprotéine lipase et la lipase sensible aux hormones?

• Les deux participent à des réactions d'hydrolyse

Quelle est la différence entre la lipoprotéine lipase et la lipase sensible aux hormones?

Résumé - Lipoprotéine Lipase vs Hormone Sensible Lipase

LPL et HSL sont des enzymes importantes afin de réguler et de maintenir le métabolisme des graisses dans le foie, le tissu adipeux et les intestins. Ils participent à des réactions hydrolytiques. LPL agit à l'état de la Fed lorsque les graisses sont présentes en abondance et ordonne aux graisses d'être hydrolysées pour être stockées. HSL agit dans l'état de jeûne afin de briser les magasins de graisse pour produire des acides gras libres pour la production d'énergie. Ainsi, une carence de ces enzymes peut entraîner des déséquilibres dans le métabolisme des graisses.

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Référence:

1. Bernlohr, David A., Et Melanie A. Simpson. «Métabolisme adipeux et lipidique.”Biochemistry of Lipids, Lipoproteins and Membranes New Comprehensive Biochemistry, 1996, pp. 257-281.
2. Bernlohr, David A., Et Melanie A. Simpson. «Métabolisme adipeux et lipidique.”Biochemistry of Lipids, Lipoproteins and Membranes New Comprehensive Biochemistry, 1996, pp. 257-281.
3. Kraemer, Fredrick et Wen-Jun Shen. «Nutrition et métabolisme.»Nutrition et métabolisme, Vol. 3, non. 1, 2006, P. 12.

Image gracieuseté:

1. Présentation Angptl4 'par Sander Kersten (CC BY-SA 3.0) via Commons Wikimedia
2. 'Metabolism1' par Cruithne9 (CC BY-SA 4.0) via Commons Wikimedia