Quelle est la différence entre l'électrophorèse de gel native et dénaturant
Le différence clé entre électrophorèse sur gel native et dénaturant est que dans l'électrophorèse sur gel natif, la biomolécule d'intérêt est maintenue sa structure normale ou native lors de son exécution à travers le gel, tandis que dans l'électrophorèse de gel dénaturant, la biomolécule d'intérêt n'est pas maintenue sa structure normale ou native lors de son exécution à travers le gel.
L'électrophorèse sur gel est une technique de laboratoire pour séparer l'ADN, l'ARN ou les protéines en fonction de leur taille moléculaire. Dans l'électrophorèse sur gel, la biomolécule d'intérêt est poussée par un champ électrique à travers un gel qui contient de petits pores. Ici, la molécule plus courte se déplace plus rapidement que la molécule plus longue. En effet, la molécule plus courte migre facilement à travers les petits pores du gel. Cette propriété est appelée tamisage moléculaire. L'électrophorèse sur gel native et dénaturant est deux types différents de techniques d'électrophorèse sur gel utilisées pour séparer les biomolécules telles que l'ADN, l'ARN et les protéines.
CONTENU
1. Aperçu et différence clé
2. Qu'est-ce que l'électrophorèse sur gel native
3. Qu'est-ce que l'électrophorèse de gel dénaturant
4. Similitudes - électrophorèse sur gel native et dénaturant
5. Électrophorèse de gel native vs dénaturation sous forme tabulaire
6. Résumé - Électrophorèse sur gel native vs
Qu'est-ce que l'électrophorèse sur gel native?
Dans l'électrophorèse sur gel native, la biomolécule (ADN, ARN ou protéine) d'intérêt maintient sa structure normale ou native lorsqu'il traverse le gel. Dans l'électrophorèse sur gel native, la biomolécule est séparée sur la base de la forme et de la longueur. Par conséquent, dans cette électrophorèse, les biomolécules sont séparées en fonction de la taille, de la forme et de la charge nette de leur structure native tout en préservant leur fonction et leur activité.
Figure 01: électrophorèse sur gel native
Les biomolécules comme l'ADN, l'ARN et les protéines ont normalement une charge négative nette. Les biomolécules avec une densité de charge négative plus élevée migreront plus rapidement. De plus, les biomolécules plus petites auront une force de friction plus petite par rapport aux biomolécules plus grandes, de sorte qu'elles aussi migreront plus rapidement. À la suite de cela, les biomolécules dans l'électrophorèse sur gel indigène sont séparées en fonction de leur masse et de leur charge.
Qu'est-ce que l'électrophorèse de gel dénaturant?
Dans l'électrophorèse sur gel dénaturant, la biomolécule d'intérêt ne maintient pas sa structure normale ou native lors de la course à travers le gel. Il sépare les biomolécules sur la base de la longueur. L'électrophorèse sur gel dénaturant détruit la structure complexe des biomolécules afin que les molécules se séparent uniquement en fonction de leur masse lors de l'électrophorèse.
Figure 02: électrophorèse sur gel dénaturant
Un exemple courant d'électrophorèse sur gel dénaturant est la page SDS (électrophorèse sur gel SDS en polyacrylamide), utilisée pour la séparation des protéines. Dans la page SDS, les échantillons de protéines sont chauffés à 100oC en présence de détergent anionique tel que SDS (sodium dodécyl sulfate). Cet agent réducteur rompt les liaisons disulfure des protéines et détruit leur structure de protéines quaternaires. SDS confère également une charge négative globale aux protéines. Ce processus permet de séparer les protéines en fonction de leur taille ou de leur masse. La page SDS est utile pour déterminer également le poids moléculaire des protéines.
Quelles sont les similitudes entre l'électrophorèse sur gel native et dénaturant?
- L'électrophorèse sur gel native et dénaturant est deux types différents de techniques d'électrophorèse sur gel utilisées pour séparer les biomolécules telles que l'ADN, l'ARN et les protéines.
- Les deux sont des techniques de laboratoire biologique moléculaire.
- Les deux techniques doivent être effectuées par des techniciens qualifiés.
- La taille des biomolécules peut être déterminée en utilisant les deux techniques d'électrophorèse sur gel.
- Les échelles moléculaires sont utilisées pour déterminer les tailles des biomolécules dans les deux techniques d'électrophorèse sur gel.
Quelle est la différence entre l'électrophorèse de gel native et dénaturant?
Dans l'électrophorèse sur gel native, la biomolécule d'intérêt maintient sa structure normale ou native lorsqu'il traverse le gel, tandis que dans l'électrophorèse de gel dénaturant, la biomolécule d'intérêt ne maintient pas sa structure normale ou native lorsqu'il traverse le gel. Ainsi, c'est la principale différence entre l'électrophorèse sur gel native et dénaturant. Furthermore, reducing agents like SDS (sodium dodecyl sulfate) and DTT (dithiothreitol) are not used in native gel electrophoresis, while reducing agents like SDS (sodium dodecyl sulfate) and DTT (dithiothreitol) are used for denaturing in gel electrophoresis.
L'infographie ci-dessous présente les différences entre l'électrophorèse de gel native et dénaturant sous forme tabulaire pour une comparaison côte à côte.
Résumé - Électrophorèse sur gel native vs
L'électrophorèse sur gel native et dénaturant est deux types différents de techniques d'électrophorèse sur gel utilisées pour séparer les biomolécules telles que les acides nucléiques et les protéines. Ce sont des techniques de laboratoire biologique moléculaire couramment utilisées dans les laboratoires modernes. Cependant, dans l'électrophorèse sur gel indigène, la biomolécule d'intérêt maintient sa structure normale ou native lors de la course à travers le gel. En revanche, dans l'électrophorèse sur gel dénaturant, la biomolécule d'intérêt ne maintient pas sa structure normale ou native lors de la course à travers le gel. C'est donc la principale différence entre électrophorèse sur gel native et dénaturant.
Référence:
1. «Électrophorèse sur gel dénaturant.«Un aperçu | Sujets ScienceDirect.
2. «Gel natif ou dénaturant - qui est pour vous?»Advansta Inc.
Image gracieuseté:
1. «Electrophorèse sur gel» par McKenzielower - Propre travaux (CC BY-SA 4.0) via Commons Wikimedia
2. «Buffres SDS-PAGE» par BensAccount à Anglais Wikipedia (CC par 3.0) via Commons Wikimedia
