Différence entre l'hémoglobine et la myoglobine

Hémoglobine vs myoglobine

La myoglobine et l'hémoglobine sont des hémoprotéines qui ont la capacité de se lier à l'oxygène moléculaire. Ce sont les premières protéines à avoir sa structure tridimensionnelle résolue par cristallographie aux rayons X. Les protéines sont les polymères des acides aminés, rejoints via des liaisons peptidiques. Les acides aminés sont les éléments constitutifs des protéines. Sur la base de leur forme globale, ces protéines sont classées sous des protéines globulaires. Les protéines globulaires ont des formes quelque peu sphériques ou ellipsoïdales. Les différentes propriétés de ces protéines globulaires uniques aident l'organisme à déplacer les molécules d'oxygène entre elles. Le site actif de ces protéines spéciales se compose d'une protoporphyrine IX de fer (ii) encapsulée dans une poche résistante à l'eau.

Myoglobine

La myoglobine se produit comme une protéine monomère dans laquelle la globine entourant un hème. Il agit comme un porteur secondaire d'oxygène dans le tissu musculaire. Lorsque les cellules musculaires sont en action, elles ont besoin d'une grande quantité d'oxygène. Les cellules musculaires utilisent ces protéines pour accélérer la diffusion de l'oxygène et prendre de l'oxygène pour des périodes de respiration intense. La structure tertiaire de la myoglobine est similaire à une structure de protéines globules solubles d'eau typique.

La chaîne polypeptidique de la myoglobine a 8 hélices α droitiers distinctes. Chaque molécule de protéine contient un groupe prothétique hémique et chaque résidu d'hème contient un atome de fer lié de manière coordonnée. L'oxygène est lié directement à l'atome de fer du groupe prothétique d'héme.

Hémoglobine

L'hémoglobine se produit comme une protéine tétramérique dans laquelle chaque sous-unité se compose d'une globine entourant un hème. C'est le porte-monnaie à l'échelle du système d'oxygène. Il se lie aux molécules d'oxygène puis elle est transportée à travers le sang par les globules rouges.

Chez les vertébrés, l'oxygène est diffusé à travers le tissu pulmonaire dans les globules rouges. Étant donné que l'hémoglobine est un tétramère, il peut se lier à quatre molécules d'oxygène à la fois. L'oxygène lié est ensuite distribué à travers tout le corps et déchargé des globules rouges aux cellules respiratoires. L'hémoglobine prend ensuite le dioxyde de carbone et les renvoie dans les poumons. Par conséquent, l'hémoglobine sert à fournir de l'oxygène nécessaire au métabolisme cellulaire et élimine les déchets résultants, le dioxyde de carbone.

L'hémoglobine se compose de plusieurs chaînes de polypeptides. L'hémoglobine humaine est composée de deux sous-unités α (alpha) et de deux sous-unités β (bêta). Chaque sous-unité α a 144 résidus, et chaque sous-unité β a 146 résidus. Les caractéristiques structurelles des sous-unités α (alpha) et β (bêta) sont similaires à la myoglobine.

Hémoglobine vs myoglobine

• L'hémoglobine transporte l'oxygène dans le sang tandis que la myoglobine transporte ou stocke de l'oxygène dans les muscles.

• La myoglobine se compose d'une seule chaîne polypeptidique et de l'hémoglobine se compose de plusieurs chaînes de polypeptides.

• Contrairement à la myoglobine, la concentration d'hémoglobine dans les globules rouges est très élevée.

• Au début, la myoglobine lie très facilement les molécules d'oxygène et ces derniers temps. Ce processus de liaison est très rapide dans la myoglobine que dans l'hémoglobine. L'hémoglobine lie initialement l'oxygène avec des difficultés.

• La myoglobine se produit comme une protéine monomère tandis que l'hémoglobine se produit comme une protéine tétramérique.

• Deux types de chaînes polypeptidiques (deux chaînes α et deux β-chaînes) sont présentes dans l'hémoglobine.

• La myoglobine peut se lier à une molécule d'oxygène ce que l'on appelle monomère, tandis que l'hémoglobine peut se lier à quatre molécules d'oxygène, ainsi appelée tétramère.

• La myoglobine lie l'oxygène plus étroitement que l'hémoglobine.

• L'hémoglobine peut se lier et décharger à la fois l'oxygène et le dioxyde de carbone, contrairement à la myoglobine.